На ранок 25 червня намічено повернення з МКС контейнера з вирощеними в космосі биокристаллами. Їх дослідження допоможе вченим Курчатовського інституту у створенні більш ефективних ліків, що впливають на віруси і бактерії на молекулярному рівні. На Землі кристали вивчать за допомогою методу рентгеноструктурного аналізу.
Прагнення до ідеалу
Ліки, що впливають на структуру патогенних бактерій і вірусів, вважаються на даний момент одними з найбільш ефективних. Щоб створити такі препарати, необхідно детально досліджувати структури біомолекул, які відповідають за життєдіяльність бактерій і вірусів.
— Молекули білків являють собою мішень для лікарських засобів, — розповіла головний науковий співробітник відділу структурної біології Курчатовського комплексу НБИКС-природоподобных технологій Інна Куранова. — Терапевтична дія більшості препаратів засновано на тому, що, взаємодіючи з певними біомолекулами, вони припиняють або підсилюють реакцію, яку білок каталізує в бактерії або вірус. Якщо білок, необхідний для життєдіяльності бактерії або вірусу, перестає працювати, хвороботворний організм гине. Щоб створити лікарський препарат, який вибірково діє на такий білок, потрібно детально вивчити його будову.
Найпоширеніший на сьогоднішній день метод вивчення структур біомолекул (білків) — рентгеноструктурний аналіз. Об’єкт просвічують рентгенівськими променями під різними кутами, щоб отримати так звану картину дифракції — розсіяння рентгенівських променів. Потім за допомогою комп’ютерно-математичних методів вчені обробляють картину дифракції і відновлюють розташування конкретних атомів у молекулі. Але для застосування рентгеноструктурного аналізу необхідний білок в кристалічній формі, в якій біомолекули «упаковані» в упорядковану тривимірну структуру з фіксованим положенням атомів.
Щоб отримати досконалі кристали, вчені з Курчатовського інституту вирощують їх у космосі. Кристали ростуть у спеціально підібраних розчинах, що діють на білок таким чином, що його макромолекули, об’єднуючись, утворюють строго упорядковану кристалічну структуру. Підбір складу розчину, що забезпечує необхідні фізико-хімічні умови такої «реакції», здійснює спеціальна автоматична установка.
Космічний рейс
— Щоб отримати ідеальний кристал, необхідно забезпечити до нього рівномірний доступ речовини, — пояснила начальник відділу структурної біології Курчатовського комплексу НБИКС-природоподобных технологій Валерія Самыгина. — На Землі цьому перешкоджає гравітація. Тому ми відправляємо білки в космос, де в умовах невагомості є майже ідеальні умови для зростання їх кристалів. Там молекули можуть вбудовуватися в кристал рівномірно з усіх боків. А чим досконаліше кристал, тим вище точність, з якою ми визначимо структуру макромолекули.
Перед відправкою на МКС вчені поміщають білок та розчин у вузький контейнер довжиною в дитячу долоню. Ці контейнери розміщують в термостаті, який підтримує постійну температуру 20 ºС. Щоб зростання кристалів не почався раніше часу, компоненти відокремлені один від одного особливим пористим гелем. Тому розчин починає просочуватися до білка через строго вивірений проміжок часу.
В ході поточного експерименту планується отримати кристали білків, що провокують запалення в організмі термостабільних білків, які можна використовувати як біокаталізатори, а також кристали мутантних форм білка, що дозволить здешевити виробництво інсуліну.
Контейнери були відправлені на МКС 4 квітня. 25 червня вони повинні повернутися на «Союз МС-11», після чого вчені зможуть приступити до дослідження отриманих структур.
Корисна невагомість
На основі проведених раніше експериментів біологи вже отримали дані для розробки нового ліки від туберкульозу, довівши ефективність вирощування білків саме в умовах невагомості.
З використанням кристалів, вирощених в космосі, вчені досліджували просторову структуру білка-мішені для створення антитуберкулезных препаратів — ферменту з бактерії Mycobacterium tuberculosis. Після проведення вимірювань за допомогою рентгенівських променів і подальшої математичної обробки отриманих результатів була встановлена просторова структура вільного білка та його комплексів. Фахівці змогли спостерігати зміни в биомолекуле на декількох послідовних стадіях «реакції». Отримані дані про атомарному будові білка на різних етапах реакції придатні для синтезу антитуберкулезного препарату.
За цикл робіт «Структурна біологія макромолекул, значущих для біотехнології та медицини» колектив учених з Курчатовського інституту (Валерія Самыгина, Інна Куранова і Володимир Попов) отримали премію ім. Е. С. Федорова. Ця премія присуджується раз на три роки за видатні наукові роботи, відкриття та винаходи відділення фізичних наук РАН.
Валерія Самыгина та Інна Куранова також працюють у ФНИЦ «Кристалографія і фотоніка» РАН, а Володимир Попов — в ФІЦ «Фундаментальні основи біотехнології» РАН.
Джерело: http://kolizey.net.ua/
